Пурин ба пиримидин нуклеотидын задрал. Пурин ба пиримидин нуклеотидыг эдэд эцсийн бүтээгдэхүүн болгон задлах. Пиримидин нуклеозидын задрал
Пурины нуклеотидын задрал.
Пурины нуклеотидын гидролизийн явцад үүсдэг аденозин ба гуанозин нь ферментийн задралд орж эцсийн бүтээгдэхүүн болох шээсний хүчил, биеэс шээсээр ялгардаг.
Пиримидин нуклеотидын задрал.
Энэ үйл явцын эхний үе шатууд нь тусгай ферментээр катализатор болдог. Эцсийн бүтээгдэхүүн: CO2, NH3, мочевин, β-аланин, β-аминоизобутирийн хүчил. β-аланиныг булчингийн дипептид - карнозин ба ансериныг нийлэгжүүлэхэд ашигладаг эсвэл шээсээр ялгардаг.
21. Коэнзим: Ихэнх ферментүүд ферментийн үйл ажиллагааг харуулахын тулд бага молекул жинтэй органик уургийн бус нэгдлүүд (коэнзим) ба/эсвэл металлын ион (кофактор) шаарддаг. Хугацаа. "Коэнзим" гэдэг нь 20-р зууны эхээр гарч ирсэн бөгөөд энэ нь ферментийн уургийн молекулаас амархан салж, диализийн үед хагас нэвчилттэй мембранаар ялгардаг зарим ферментийн хэсгийг илэрхийлдэг. Хэсэг хугацааны дараа ихэнх ферментүүд нь термолабиль уургийн хэсэг ба термостат уургийн бус хүчин зүйл болох коэнзимээс бүрддэг болохыг тогтоожээ. Уургийн хэсгийг "апоэнзим" гэж нэрлэдэг бөгөөд коэнзим байхгүй тохиолдолд катализаторын идэвхгүй байдаг. Уургийн молекул (апоэнзим) бүхий коэнзим нь катализаторын идэвхжилтэй холоферментийн молекул үүсгэдэг.
Кофакторууд
Бүх ферментийн 25-аас дээш хувь нь бүрэн катализаторын үйл ажиллагааг харуулахын тулд металлын ионуудыг шаарддаг. Ферментийн катализ дахь кофакторуудын үүргийг авч үзье.
1. Субстратын бэхэлгээнд металлын үүрэг
ферментийн идэвхтэй хэсэгт
Металлын ионууд нь субстратын молекулыг тогтворжуулагч, ферментийн идэвхтэй төв, ферментийн уургийн молекул, тухайлбал гуравдагч ба дөрөвдөгч бүтцийг тогтворжуулагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг.
Металлын ионууд нь субстратын молекулыг тогтворжуулагч юм
Зарим ферментийн хувьд субстрат нь металл ионтой хувирсан бодисын нэгдэл юм. Жишээлбэл, ихэнх киназын хувьд субстратын нэг нь ATP молекул биш, харин Mg2+-ATP цогцолбор юм. Энэ тохиолдолд Mg2+ ион нь ферменттэй шууд харьцдаггүй, харин ATP молекулыг тогтворжуулах, субстратын сөрөг цэнэгийг саармагжуулахад оролцдог бөгөөд энэ нь ферментийн идэвхтэй төвд бэхлэхэд тусалдаг.
Схемийн хувьд фермент ба субстрат хоорондын харилцан үйлчлэлийн кофакторын үүргийг E-S-Me цогцолбор хэлбэрээр дүрсэлж болох бөгөөд E нь фермент, S нь субстрат, Me нь металлын ион юм.
Үүний нэг жишээ бол гексокиназын идэвхтэй хэсэгт субстратын байршил юм
Гексокиназа нь ATP молекулын терминал, γ-фосфатын үлдэгдлийг глюкоз руу шилжүүлж, глюкоз-6-фосфат үүсгэдэг.
Гексокиназын идэвхтэй хэсэгт субстратыг холбоход магнийн ионуудын оролцоо. Гексокиназын идэвхтэй төв нь глюкозын молекул болон Md2+-ATP цогцолборыг холбох газруудыг агуулдаг. Ферментийн урвалын үр дүнд ATP молекулын терминал, γ-фосфатын үлдэгдэл глюкоз руу шилжиж, глюкоз-6-фосфат үүсгэдэг.
Mg2+ ион нь ферментийн идэвхтэй хэсэгт ATP молекулыг бэхлэх, "зөв" чиглүүлэхэд оролцож, фосфоэфирийн холбоог сулруулж, фосфатыг глюкоз руу шилжүүлэхэд тусалдаг.
Металлын ионууд нь ферментийн идэвхтэй төвийн тогтворжуулагч юм
Зарим тохиолдолд металлын ионууд нь фермент ба субстрат хоорондын "гүүр" болдог. Тэд идэвхтэй төвийн тогтворжуулагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд субстратыг бэхлэх, химийн урвал үүсэхэд тусалдаг. Зарим тохиолдолд металлын ион нь коэнзим нэмэхэд тусалдаг. Дээр дурдсан функцуудыг Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Mo2+ зэрэг металлууд гүйцэтгэдэг. Метал байхгүй тохиолдолд эдгээр ферментүүд идэвхгүй байдаг. Ийм ферментийг "металлоэнзим" гэж нэрлэдэг. Схемийн хувьд фермент, субстрат ба металл хоорондын харилцан үйлчлэлийн үйл явцыг дараах байдлаар дүрсэлж болно.
Металлоферментүүдэд жишээлбэл, пируват киназа фермент орно (Зураг 2-4) нь урвалыг хурдасгадаг.
Хоол боловсруулах ферментүүд:
2. Ходоод
3. Нарийн гэдэс
Протеазууд:
Карбоксипептидаза
Өөх тосыг задалдаг стеапсин.
Жижиг гэдэсний ферментүүд
22. Олон ферментийн систем:Биеийн эс бүр өөрийн гэсэн ферментийн багцтай байдаг. Тэдний зарим нь бүх эсэд байдаг, зарим нь зөвхөн заримд нь байдаг. Эсийн хувьд фермент бүрийн ажил нь дүрмээр бол хувь хүн биш, харин бусад ферментүүдтэй нягт холбоотой байдаг. Олон ферментийн систем буюу дамжуулагч нь бие даасан ферментүүдээс үүсдэг. Өөрчлөлтийн явцад субстрат нь заримдаа олон фермент оролцдог урт гинжин урвалаар дамждаг. Эхний ферментийн катализаторын урвалын бүтээгдэхүүн нь хоёр дахь ферментийн субстрат болж үйлчилдэг гэх мэт. Жишээ нь гликолизийн үйл явц юм. Бүх гликолитик ферментүүд нь уусдаг төлөвт байдаг. Глюкозыг сүүн хүчил болгон хувиргахад хэд хэдэн фермент оролцдог. Гинжин дэх фермент бүрийн байрлал нь түүний субстратуудтай (глюкозоос эхлээд) хамааралтайгаар тодорхойлогддог бөгөөд тус бүр нь өмнөх ферментийн катализаторын урвалын бүтээгдэхүүн юм. Энэ нь ферментийн урвалын хурдыг нэмэгдүүлж, завсрын бүтээгдэхүүн ийм гинжин хэлхээнд хуримтлагддаггүй.
Олон ферментийн нэгдлүүд нь аливаа органелл (митохондри, рибосом, цөм) эсвэл биомембрантай бүтцийн хувьд холбоотой байдаг бөгөөд амин чухал үйл ажиллагааг хангадаг өндөр зохион байгуулалттай системийг бүрдүүлдэг, жишээлбэл, эд эсийн амьсгал, жишээлбэл. митохондрийн дотоод мембранд наалдсан амьсгалын замын ферментийн системээр дамжуулан электрон ба протоныг субстратаас хүчилтөрөгч рүү шилжүүлэх. Бодисын солилцооны нэг гинжин хэлхээний урвалд оролцдог зарим ферментүүд нь тодорхой үүрэг гүйцэтгэдэг олон ферментийн цогцолборуудад нэгтгэгддэг. Ийм супрамолекулын цогцолборуудын ердийн жишээ бол пирувийн хүчлийг ацетил-КоА болгон исэлдүүлэхэд оролцдог хэд хэдэн ферментээс бүрдэх пируватдегидрогеназын цогцолбор буюу өөх тосны хүчлийн нийлэгжилтийн үүргийг гүйцэтгэдэг бүтэцтэй холбоотой долоон ферментээс бүрдэх тосны хүчлийн синтетаза юм.
23. Бодисын солилцоонд хоол боловсруулах:Метаболизм (Грек хэлнээс μεταβολή - "хувиргах, өөрчлөх") буюу бодисын солилцоо нь амьдралыг хадгалахын тулд амьд организмд тохиолддог химийн урвалуудын цогц юм. Эдгээр үйл явц нь организмд өсөж үржих, бүтцийг нь хадгалах, хүрээлэн буй орчны нөлөөнд хариу үйлдэл үзүүлэх боломжийг олгодог.
Хоол боловсруулах: Цардуул, целлюлоз эсвэл уураг зэрэг макромолекулуудыг эсэд хэрэглэхээс өмнө жижиг хэсгүүдэд хуваах ёстой. Хэд хэдэн ангиллын ферментүүд задралд оролцдог: уурагуудыг пептид, амин хүчил болгон задалдаг протеазууд, полисахаридуудыг олиго- ба моносахарид болгон задалдаг гликозидаза.
Бичил биетүүд эргэн тойрон дахь орон зайд гидролизийн ферментийг ялгаруулдаг бөгөөд энэ нь амьтнаас ялгаатай бөгөөд ийм ферментийг зөвхөн тусгай булчирхайн эсүүдээс ялгаруулдаг. Эсийн гаднах ферментийн үйл ажиллагааны үр дүнд үүссэн амин хүчил ба моносахаридууд нь идэвхтэй тээвэрлэлтээр эсэд ордог.
Хоол боловсруулах ферментүүд:Хоол боловсруулах ферментүүд, хоол боловсруулах ферментүүд нь хүнсний нарийн төвөгтэй бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг энгийн бодис болгон задалж, улмаар биед шингэдэг фермент юм. Илүү өргөн утгаараа хоол боловсруулах ферментүүд нь том (ихэвчлэн полимер) молекулуудыг мономер эсвэл жижиг хэсгүүдэд задалдаг бүх ферментийг хэлдэг. Хоол боловсруулах ферментүүд нь хүн, амьтны хоол боловсруулах системд байдаг. Үүнээс гадна ийм ферментүүд нь лизосомын эсийн доторх ферментүүдийг агуулдаг. Хүн, амьтны биед хоол боловсруулах ферментийн үйл ажиллагааны гол цэг нь амны хөндий, ходоод, нарийн гэдэс юм. Эдгээр ферментүүд нь шүлсний булчирхай, ходоодны булчирхай, нойр булчирхай, жижиг гэдэсний булчирхай зэрэг булчирхайгаар үүсгэгддэг. Зарим ферментийн функцийг гэдэсний микрофлороор гүйцэтгэдэг. Субстратын өвөрмөц байдлын дагуу хоол боловсруулах ферментийг хэд хэдэн үндсэн бүлэгт хуваадаг.
Протеазууд (пептидаза) уурагуудыг богино пептид эсвэл амин хүчил болгон задалдаг
липаза нь липидийг өөх тосны хүчил, глицерин болгон задалдаг
Нүүрс ус нь цардуул эсвэл элсэн чихэр зэрэг нүүрс усыг глюкоз гэх мэт энгийн элсэн чихэр болгон гидролиз болгодог.
Нуклеазууд нь нуклейн хүчлийг нуклеотид болгон задалдаг.
1. Амны хөндий - Шүлсний булчирхай нь амны хөндийд альфа-амилаза (птиалин) ялгаруулж, өндөр молекулт цардуулыг богино хэсгүүдэд хувааж, бие даасан уусдаг сахар (декстрин, мальтоз, малтриоз) болгон задалдаг.
2. Ходоод
Ходоодноос ялгардаг ферментийг ходоодны фермент гэж нэрлэдэг.
Пепсин бол ходоодны гол фермент юм. Уургийг пептид болгон задалдаг.
Желатиназа нь махны гол протеогликан болох желатин ба коллагеныг задалдаг.
3. Нарийн гэдэс
Нойр булчирхайн ферментүүд
Нойр булчирхай нь хоол боловсруулах тогтолцооны гол булчирхай юм. Энэ нь арван хоёр нугасны хөндийд ферментийг ялгаруулдаг.
Протеазууд:
Трипсин нь ходоодны пепсинтэй төстэй протеаз юм.
Мөн химотрипсин нь хүнсний уургийг задалдаг протеаз юм.
Карбоксипептидаза
Эластин болон бусад уураг задалдаг хэд хэдэн эластазууд.
ДНХ ба РНХ нуклейн хүчлийг задалдаг нуклеазууд.
Өөх тосыг задалдаг стеапсин.
Амилаза нь цардуул, гликоген, түүнчлэн бусад нүүрс усыг задалдаг.
Нойр булчирхайн липаза нь өөх тосыг боловсруулахад зайлшгүй шаардлагатай фермент юм. Энэ нь өмнө нь элэгний гэдэсний хөндийгөөр ялгардаг цөсөөр эмульсжсэн өөх тос (триглицерид) дээр ажилладаг.
Жижиг гэдэсний ферментүүд
Хэд хэдэн пептидазууд, үүнд:
энтеропептидаза - трипсиногенийг трипсин болгон хувиргадаг;
аланин аминопептидаза - ходоод, нойр булчирхайн протеазын үйл ажиллагааны дараа уургаас үүссэн пептидүүдийг задалдаг.
Дисахаридуудыг моносахарид болгон задалдаг ферментүүд:
сахароз сахарозыг глюкоз ба фруктоз болгон задалдаг;
мальтаз нь мальтозыг глюкоз болгон задалдаг;
изомалтаза нь мальтоз ба изомалтозыг глюкоз болгон задалдаг;
лактаза нь лактозыг глюкоз, галактоз болгон задалдаг.
Гэдэсний липаза нь өөх тосны хүчлийг задалдаг.
Эрепсин нь уураг задалдаг фермент юм.
24. Эд эсийн амьсгал.Эсийн буюу эд эсийн амьсгал гэдэг нь амьд организмын эсэд тохиолддог биохимийн урвалын цогц бөгөөд энэ үед нүүрс ус, липид, амин хүчлийг нүүрстөрөгчийн давхар исэл, ус болгон исэлдүүлдэг. Гарсан энерги нь өндөр энергитэй нэгдлүүдийн (ATP гэх мэт) химийн холбоонд хадгалагддаг бөгөөд шаардлагатай үед хэрэглэж болно. Катаболик үйл явцын бүлэгт багтдаг. Олон эст организмын эсэд хүчилтөрөгч тээвэрлэх, тэдгээрээс нүүрстөрөгчийн давхар ислийг зайлуулах физиологийн үйл явцын талаарх мэдээллийг "Амьсгал" нийтлэлээс үзнэ үү.
Амьсгалын мөн чанарыг анх удаа A.-L. Лавуазье (1743-1794) бие махбодоос гадуурх органик бодисыг шатаах, амьтдын амьсгалах хоёрын ижил төстэй байдалд анхаарлаа хандуулсан. Аажмаар эдгээр хоёр үйл явцын үндсэн ялгаа нь тодорхой болсон: бие махбодид исэлдэлт нь харьцангуй бага температурт усны дэргэд явагддаг бөгөөд түүний хурдыг бодисын солилцоогоор зохицуулдаг. Одоогийн байдлаар биологийн исэлдэлт нь амьд эс дэх субстратын исэлдэлтийн урвалын цогц гэж тодорхойлогддог бөгөөд тэдгээрийн гол үүрэг нь бодисын солилцоог эрчим хүчээр хангах явдал юм. 20-р зуунд биологийн исэлдэлтийн тухай ойлголтыг боловсруулахад. хамгийн чухал хувь нэмрийг A.N. Бах, О.Варбург, Г.Крепс, В.А. Энгель-Гардт, В.И. Палладин, В.А. Белицер, С.Е. Северин, В.П. Скулачев.
БИОЛОГИЙН исэлдэлт- амьд эсэд тохиолддог ферментийн исэлдэлтийн урвалын багц. Биологийн исэлдэлтийн явцад шим тэжээл задарч, ялгарсан энерги нь эсэд хэрэглэхэд тохиромжтой хэлбэрт хадгалагддаг. эрчим хүчээр баялаг нэгдлүүд - аденозин трифосфатууд гэх мэт Эдгээр нэгдлүүдийг дараа нь бүх амин чухал үйл явцыг хангахын тулд зарцуулдаг; энергийн зарим хэсэг нь дулаан хэлбэрээр тархдаг. Биологийн исэлдэлтийн урвалын нэлээд хэсэг нь митохондрид тохиолддог
Агааргүй аммонийн исэлдэлт, anammox нь агааргүй нөхцөлд аммонийн ионыг нитрит анионоор исэлдүүлэх биохимийн процесс юм. Нүүрстөрөгчийн давхар ислийг засах эрчим хүчний эх үүсвэр болдог. Дараах бактерийн төрөлд дүрслэгдсэн: Brocadia, Kuenenia, Anammoxoglobus, Jettenia, Scalindua. Тэд бүгд планктомицетуудад хамаардаг.
Уг процессыг 1986 онд нээсэн. Аммонийн агааргүй исэлдэлтийг явуулдаг бактерийг ашиглан азотын нэгдлээс бохир усыг цэвэрлэх шинэ технологи бий болсон. Үүний үндсэн дээр анхны цэвэрлэх байгууламжийг Роттердам (Нидерланд) хотод барьж, ашиглалтад оруулсан. Энэхүү технологийн чухал давуу тал нь агаар мандалд ялгарах CO2 ялгаруулалтыг уламжлалт аргуудтай харьцуулахад 85-90%-иар бууруулах, мөн харьцангуй бага зардал юм.
Агааргүй аммонийн исэлдэлтийн урвалын ерөнхий тэгшитгэл нь:
NH4+ + NO2− → N2 + 2H2O.
Метаныг агааргүй исэлдүүлэх- ANME-1, ANME-2, ANME-3 бүлгийн тариагүй (Англи VBNC) архейгаас үүссэн метаныг нүүрстөрөгчийн давхар исэл болгон исэлдүүлэх үйл явц нь Methanosarcinales-ийн ойролцоох сульфатыг бууруулж, денитрификаторын бактериудтай холбоотой. хүрээлэн буй орчинд молекулын хүчилтөрөгчийн дутагдал. Байгаль дахь үйл явцын биохими, тархалтыг хараахан хангалттай судлаагүй байна.
26. Гликолизийн урвалд (цитоплазмд) үүссэн пируватыг митохондри руу зөөвөрлөх ёстой. Тээвэрлэлтийг тусгай "шаттл" системээр гүйцэтгэдэг. Түүний дотоод мембранд наалдсан митохондрийн матрицад олон ферментийн цогц цогцолбор байдаг - пируватдегидрогеназа.
Пируватдегидрогеназа нь 60 полипептидийн гинжээс бүрддэг бөгөөд тэдгээрийг 3 үндсэн ферментэд хувааж болно: E1 – пируватдегидрогеназа өөрөө (24 дэд нэгжээс бүрдэнэ); E2 - дигидролипоилтрансацетилаза (мөн 24 дэд нэгж); E3 - дигидролипойлдегидрогеназа (12 дэд нэгж).
Урвалын дарааллыг 5.12-р зурагт үзүүлэв. E1 нь коэнзим тиамин пирофосфатын (TPP) оролцоотойгоор PVK-ийн декарбоксилжилтийг хурдасгадаг. E2-ийн оролцоотойгоор үүссэн урвалын бүтээгдэхүүн (ТЭЦ-ийн гидроксиэтил дериватив) нь исэлдсэн липоидын хүчил (LA) -тай урвалд ордог. Липойн хүчил нь бага молекул жинтэй азот агуулсан нэгдэл нь E2 коэнзим юм.
CH2 CH – (CH2)4 – COOH
Липойн хүчил
LA-ийн дисульфидын бүлэг нь багасгах, ацетилжих чадвартай. Дихидролипоилтрансацетилаза (E2) -аар катализлагдсан урвал нь ацетил липоидын хүчил үүсгэдэг. Дараа нь энэ нэгдэл нь коэнзим А-тай урвалд ордог (CoA-SH нь өөрийн коэнзим E2 биш) - энэ нь LA (дигидролипоидын хүчил) болон ацетил-КоА-ийн бууруулсан хэлбэрийг үүсгэдэг.
Эцэст нь E3 ажиллаж эхэлдэг бөгөөд коэнзим нь FAD юм: коэнзим нь дигидролипоидын хүчлийг исэлдүүлж, өөрөө буурдаг (FADH2). Буурсан флавин коэнзим нь митохондрийн NAD+-тай урвалд орж, улмаар түүнийг бууруулдаг (NADH·H+).
Тиймээс, PVA-ийн исэлдэлтийн декарбоксилжилтын процесст гурван фермент оролцож, нэг пируватдегидрогеназын цогцолборыг бүрдүүлдэг бөгөөд 5 коэнзим: TPP, LA, FAD нь цогцолборын коэнзим, CoA-SH ба NAD+ нь гаднаас "гаднаас" ирдэг. ”. Үүний дараа үүссэн ацетил-КоА нь Кребсийн циклд исэлдэж, NADH·H+ бүхий устөрөгч нь митохондрийн амьсгалын замын гинжин хэлхээнд ордог.
Пируватдегидрогеназын цогцолборын үйл ажиллагааны механизм
Пируватдегидрогеназа нь их хэмжээний сөрөг исэлдэлтийн потенциалаар тодорхойлогддог бөгөөд энэ нь NAD+-ийн бууралтыг хангаад зогсохгүй ацетил-КоА (CH3-CO~ ScoA) дахь өндөр энергитэй тиоэфирийн холбоо үүсэхийг дэмждэг.
Хэрэв хоолны дэглэм нь пируват дегидрогеназа, ялангуяа тиаминыг бүрдүүлдэг витамин хангалтгүй байвал ферментийн үйл ажиллагаа буурдаг. Энэ нь цус, эд эсэд пируват, лактат хуримтлагдах, бодисын солилцооны ацидоз үүсэхэд хүргэдэг. Тиамины хүнд хэлбэрийн дутагдлын үед нөхөн олговоргүй ацидоз үүсч, эмчилгээ хийлгээгүй тохиолдолд үхэлд хүргэдэг.
^ Пируватдегидрогеназын үйл ажиллагааг зохицуулах
Пируватдегидрогеназын цогцолбор нь идэвхтэй ба идэвхгүй хэлбэрээр байж болно. Нэг хэлбэрээс нөгөө хэлбэрт шилжих нь киназын оролцоотой буцах фосфоржилт, фосфатазын оролцоотой фосфоржилтоор явагддаг. Энэ тохиолдолд фосфоржуулсан хэлбэр нь идэвхгүй, фосфоржуулсан хэлбэр нь идэвхтэй байдаг.
Инсулины бага концентраци, эсийг эрчим хүчээр хангах өндөр түвшинд (ATP, ацетил-КоА ба NADH·H+) энэ цогцолбор идэвхгүй байдалд байна. Пируватдегидрогеназын цогцолборыг идэвхжүүлэх нь инсулин, CoA-SH, пируват, ADP, магнийн ионуудаар өдөөгддөг.
28. Эд эсийн амьсгал ба биологийн исэлдэлт. Амьд эдэд органик нэгдлүүдийн задрал, молекулын хүчилтөрөгчийн хэрэглээ дагалдаж, нүүрстөрөгчийн давхар исэл, ус ялгарах, биологийн төрлийн энерги үүсэхийг эдийн амьсгал гэж нэрлэдэг. Эд эсийн амьсгал нь моносахаридуудыг (гол төлөв глюкоз) эдгээр эцсийн бүтээгдэхүүн болгон хувиргах эцсийн шат бөгөөд үүнд бусад элсэн чихэр, тэдгээрийн деривативууд, түүнчлэн липид (өөхний хүчил), уураг задрах завсрын бүтээгдэхүүн орно. амин хүчил) ба нуклейн суурь. Эдийн амьсгалын эцсийн хариу дараах байдалтай байна.
С6Н12О6 + 6О2 = 6СО2+ 6Н2О + 2780 кЖ/моль. (1)
Эд эсийн хүчилтөрөгчийн хэрэглээ нь эд эсийн амьсгалын урвалын эрчмээс хамаарна. Эд эсийн амьсгалын хамгийн өндөр хурд нь бөөр, тархи, элэг, хамгийн бага нь арьс, булчингийн эд (амрах үед) юм. Тэгшитгэл (2) нь хүчилтөрөгчийн оролцоогүйгээр явагддаг сүүн хүчлийн (10-р бүлгийг үзнэ үү) үүсэх олон үе шаттай үйл явцын ерөнхий үр дүнг тайлбарлав.
C6H12Ob = 2C3H6O3 + 65 кЖ/моль. (2)
Энэ зам нь хүчилтөрөгчгүй нөхцөлд ажилладаг амьдралын хамгийн энгийн хэлбэрүүдийн эрчим хүчний хангамжийг тусгасан бололтой. Орчин үеийн агааргүй бичил биетүүд (сүүн хүчил, архи, цууны хүчил исгэх үйл ажиллагаа явуулдаг) гликолиз эсвэл түүний өөрчлөлтийн явцад үүссэн энергийг амьдралынхаа туршид хүлээн авдаг.
Хүчилтөрөгчийг эсүүд ашиглах нь субстратын илүү бүрэн исэлдүүлэх боломжийг нээж өгдөг. Аэробик нөхцөлд аноксик исэлдэлтийн бүтээгдэхүүн нь трикарбоксилын хүчлийн мөчлөгийн субстрат болж хувирдаг (10-р бүлгийг үз), энэ үед амьсгалын замын тээвэрлэгч NADPH, NADH, флавин коэнзимүүд үүсдэг. NAD+ ба NADP+-ийн завсрын устөрөгчийн тээвэрлэгчийн үүрэг гүйцэтгэх чадвар нь тэдгээрийн бүтцэд никотиний хүчлийн амид агуулагддагтай холбоотой юм. Эдгээр кофакторууд устөрөгчийн атомуудтай харилцан үйлчлэх үед буцах устөрөгчжилт (устөрөгчийн атомын нэмэгдэл) явагдана.
Энэ тохиолдолд NAD+ (NADP+) молекулд 2 электрон, нэг протон орж, хоёр дахь протон нь орчинд үлдэнэ.
Молекулуудын идэвхтэй хэсэг нь изоаллоксазин цагираг болох флавин коэнзимүүдэд (FAD эсвэл FMN) бууралтын үр дүнд 2 протон, 2 электрон нэг дор нэмэгдэх нь ихэвчлэн ажиглагддаг.
Эдгээр кофакторын бууруулсан хэлбэрүүд нь устөрөгч ба электроныг амьсгалын замын митохондри эсвэл бусад энерги холбогч мембран руу зөөвөрлөх чадвартай.
Хүн болон олон тооны амьтдын (примат, шувууд, зарим хэвлээр явагчид) шээсний хүчил нь пурины суурийн задралын эцсийн бүтээгдэхүүн бөгөөд биеэс гадагшилдаг. Шээсний хүчил үүсэх нь голчлон элгэнд тохиолддог. Шээсний хүчил нь хүний нуклеотидын задралын гол бүтээгдэхүүн юм. Бие махбодид өдөрт 0.5-1 г шээсний хүчил ялгардаг бөгөөд энэ нь бөөрөөр ялгардаг. Эрүүл хүний цусанд 3-7 мг/дл шээсний хүчил агуулагддаг. Шээсний хүчлийн концентрацийн архаг өсөлт (гиперурикеми) нь ихэвчлэн тулай үүсэхэд хүргэдэг - муу уусдаг шээсний хүчил (ба түүний уратын давс) нь цус, эд эсэд талст хэлбэрээр хуримтлагддаг. Энэ өвчин нь удамшлын шинж чанартай бөгөөд гипоксантин ба гуаниныг инозиний хүчил болгон хувиргах урвалыг хурдасгадаг ферментийн согогтой холбоотой байдаг - IMP ("Нуклеотидын биосинтез" 12.3-ыг үзнэ үү) ба GMP. Үүний үр дүнд гипоксантин ба гуанин нь нуклеотидын нийлэгжилтэд дахин ашиглагддаггүй, харин бүхэлдээ шээсний хүчил болж хувирдаг бөгөөд энэ нь гиперурикеми үүсгэдэг.
Ихэнх амьтан, ургамалд шээсний хүчлийг мочевин (1) ба глиоксалины хүчил (2) болгон задалдаг ферментүүд байдаг:
β-изобутирийн хүчил
H 2 N-COOH → NH 3 + CO 2.
Дүрмээр бол нуклейн хүчлийн задралын бүтээгдэхүүн нь биеэс гадагшилдаг. Нуклеозидууд голчлон шингэдэг бөгөөд энэ хэлбэрээр азотын суурийн нэг хэсгийг бие дэх нуклейн хүчлийн нийлэгжилтэд ашиглаж болно. Хэрэв нуклеозидууд чөлөөт суурь болж задардаг бол гуаниныг синтетик зорилгоор ашигладаггүй, үлдсэн хэсэг нь бага хэмжээгээр нуклейн хүчлүүдийн нийлэгжилтэнд оролцдог.
Нуклеотидын биосинтез
Нуклейн хүчлүүдийн нийлэгжилт нь мононуклеотидын нийлэгжилтийн хурдаар тодорхойлогддог бол сүүлчийн нийлэгжилт нь тэдгээрийн гурван бүрэлдэхүүн хэсэг байгаа эсэхээс хамаарна. Пентозууд нь глюкозын солилцооны бүтээгдэхүүн бөгөөд фосфорын хүчлийг хангалттай хэмжээгээр хоол хүнсээр хангадаг. Хязгаарлагдмал хүчин зүйл бол азотын суурийн биосинтез юм.
Холбогдох мэдээлэл:
- Хүчил ба суурийн уусмалыг болгоомжтой харьц. Хэрэв уусмал таны арьсанд хүрвэл тэр даруй багштайгаа холбоо барина уу.
Нуклеотидын солилцоо
Пурины нуклеотидын задрал
Пурины нуклеотидын катаболизмд фосфатын үлдэгдэл гидролизийн задрал, рибозын үлдэгдэл ба амин бүлгийн фосфоролитик задралын урвал орно. Хүний биед пурины задралын эцсийн бүтээгдэхүүн нь шээсний хүчил юм. Сүүлийнх нь шээсээр ялгардаг.
AMF задрал
Дээрх урвалын үр дүнд AMP-аас гипоксантин үүсдэг.
HMF-ийн эвдрэл
Гуанозин монофосфат нь ксантин болон дараа нь шээсний хүчил болж хувирдаг.
Пурины нуклеотидын биосинтез
Хорьдугаар зууны 50-аад онд шошготой бодисуудтай хийсэн туршилтаар пурины нуклеотидын пурины цагираг дахь атомуудын гарал үүслийг тодруулсан. Пурины бүтэц нь янз бүрийн нэгдлээр хангагдсан жижиг хэсгүүдээс үүсдэг нь тогтоогдсон.
Хожим нь пурины нуклеотид үүсэхэд хүргэдэг урвалын бүх дарааллыг судалсан. Синтез нь 5-фосфорибозил-1-амин үүсэхээс эхэлдэг. Дараа нь амин бүлэгт гликиний үлдэгдэл нэмж, дараа нь пурины цөм үүсэх урвалууд метенил-Н 4-фолийн метенил бүлэг, глутамины амид бүлэг, нүүрстөрөгчийн давхар исэл, аспартик хүчлийн амин бүлэг ашиглан дараалан явагдана. , ба формил-Н 4-фолийн формил үлдэгдэл. Үүний үр дүнд инозиний хүчил үүсдэг.
Инозиний хүчил нь нуклеотид бөгөөд пурины хэсэг нь гипоксантин юм. Инозиний хүчил нь гол пурины нуклеотидууд болох AMP ба GMP-ийн урьдал үүрэг гүйцэтгэдэг.
Тусгай киназын нөлөөн дор нуклеозид монофосфатууд (AMP ба GMP) нь нуклеозидын дифосфат ба нуклеозид трифосфат болж хувирдаг.
Пурины нуклеотидын биосинтезийн зохицуулалт
Пурины нуклеотидын биосинтезийн хурдыг хязгаарлах үе шат нь 5'-фосфорибозил-1-амин үүсэх урвал юм. Энэ урвалыг хурдасгадаг ферментийг AMP болон GMP дарангуйлдаг. Үүнээс гадна энэ бодисын солилцооны гинж нь түүний салаалсан цэг дээр зохицуулагддаг: AMP нь аденилосукцинат үүсэхийг саатуулдаг ба GMP нь ксантил хүчил үүсэхийг саатуулдаг.
Аденин ба гуанинаас пурины нуклеотидын биосинтез
Эд эс дэх нуклеотидын өөрчлөлтийн үр дүнд чөлөөт пурины суурь - аденин ба гуанин байнга үүсдэг. Тэдгээрийг аденин фосфорибосилтрансфераза ба гипоксантин-гуанин фосфорибосилтрансфераза ферментийн оролцоотойгоор нуклеотидын нийлэгжилтэнд дахин ашиглаж болно.
аденин + фосфорибосил дифосфат ® AMP + H 4 P 2 O 7
гуанин + фосфорибосил дифосфат ® HMP + H 4 P 2 O 7
Азотын үндсийг бодисын солилцоонд дахин оруулах энэхүү механизмыг "аврах зам" гэж нэрлэдэг. Энэ нь туслах утгатай бөгөөд нийт нуклеотидын 10-20% -ийг хангадаг.
Эдгээр ферментүүдийн нэгдсэн үйл ажиллагааны үр дүнд пурины солилцооны эцсийн бүтээгдэхүүн болох шээсний хүчлийн гарц буурдаг.
Өөр нэг "нөөц зам" нь ATP-ийн оролцоотойгоор пурины нуклеотидын фосфоржилтыг агуулдаг. Тиймээс аденозинкиназа нь аденозиныг AMP эсвэл дезоксиаденозиныг dAMP болгон фосфоржуулах үйл явцыг хурдасгадаг.
Аденозин + ATP → AMP + ADP
Гиперурикеми. Тулай
Эрүүл эрчүүдийн цусанд 0.18-0.53 ммоль/л, эрүүл эмэгтэйчүүдийн цусанд 0.15-0.45 ммоль/л шээсний хүчил агуулагддаг. Цусан дахь шээсний хүчлийн концентрацийн архаг өсөлт (гиперурикеми) нь ихэвчлэн тулай үүсэхэд хүргэдэг. Тулайны эмнэлзүйн зураглал нь: 1) үе мөчний цочмог үрэвслийн давтан дайралт, ихэвчлэн жижиг хэмжээтэй, үе мөчний дотор натрийн уратын талстууд хуримтлагдсанаас 2) орон нутгийн үрэвсэлээс үүссэн тулай зангилаа (топи) үүсдэг. уратын хуримтлал ба хуримтлал. Үе мөчний зангилаа үүсэх нь тэдгээрийн хэв гажилт, үйл ажиллагааг алдагдуулдаг. Бөөрний эдэд уратын хуримтлагдах нь бөөрний дутагдалд хүргэдэг бөгөөд энэ нь тулай өвчний нийтлэг хүндрэл юм.
Тулай бол нийтлэг өвчин юм: янз бүрийн улс орнуудад насанд хүрсэн хүн амын 0.3-1.7%, эрэгтэйчүүд эмэгтэйчүүдээс 20 дахин их өвчилдөг. Гиперурикеми нь ихэвчлэн удамшлын шинж чанартай байдаг.
Гиперурикемийн хүнд хэлбэр нь мэдэгдэж байгаа - Lesch-Nyhan хам шинж нь X хромосомтой холбоотой рецессив шинж чанартай удамшдаг. Өвчтэй хөвгүүдэд тулай өвчний шинж тэмдгүүдээс гадна тархины саажилт, оюуны хомсдол, өөрсдийгөө шархлуулах оролдлого (хуруу, уруул хазах) ажиглагддаг. Энэ өвчин нь гипоксантин гуанин фосфорибозилтрансфераза ферментийн дутагдалтай холбоотой бөгөөд үүний үр дүнд гипоксантин ба гуаниныг нуклеотидын нийлэгжилтэд дахин ашиглах боломжгүй, харин шээсний хүчилд бүрэн хувирч, гиперурикеми үүсгэдэг.
Гиперурикеми эмчилгээнд хэрэглэдэг гол эм нь гипоксантины бүтцийн аналог болох аллопуринол юм. Аллопуринол нь ксантин оксидазын өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагч бөгөөд түүний хэрэглээ нь шээсний хүчлийн түвшинг хэвийн хэмжээнд хүртэл бууруулдаг. Гипоксантины агууламж нэмэгддэг. Гэсэн хэдий ч гипоксантин нь шээсний хүчлийг бодвол цус, шээсэнд 10 дахин их уусдаг тул биеэс амархан ялгардаг.
Пиримидин нуклеотидын задрал
Нуклеотидаза ба нуклеозид фосфорилазын нөлөөн дор уридил хүчил (UMP) нь урацил, цитидилийн хүчил (CMP) нь цитозин, тимидилийн хүчил (TMF) нь тимин болж задардаг.
B. Пиримидин нуклеотидын нийлэгжилтийн "нөөц" замууд
Пиримидины суурь ба нуклеозидыг дахин ашиглах урвалд ашиглах нь пиримидины цагирагыг задлах замаар эдгээр нэгдлүүдийг эцсийн бүтээгдэхүүн болгон катаболизмд оруулахаас сэргийлдэг. Нуклеотидын катаболизмын зарим ферментүүд пиримидины дахин нийлэгжилтэнд оролцдог. Тиймээс уридин фосфорилаза нь уридиныг үүсгэхийн тулд урацилийг рибосилаж чаддаг.
Урацил + Рибоз-1-фосфат → Уридин + H 3 PO 4.
Нуклеозидыг нуклеотид болгон хувиргах процессыг уридин цитидин киназа хурдасгадаг.
CMP-ийн зарим нь цитидин деаминазын нөлөөгөөр UMP болж хувирч, уридил нуклеотидын нөөцийг нөхөж чаддаг.
CMP + H 2 O → UMP + NH 3 .
B. Пиримидины НУКЛЕОТИД-ийн нийлэгжилтийн зохицуулалт
Пиримидин нуклеотидын нийлэгжилтийн зохицуулах фермент нь олон үйлдэлт CAD фермент юм. UMP ба пурины нуклеотидууд нь карбамоил синтетазын идэвхийг аллостерийн аргаар дарангуйлж, PRDF нь идэвхжүүлдэг бол аспартатын транскарбамоилазын үйл ажиллагаа нь CTP-ийг дарангуйлдаг боловч ATP-ийг идэвхжүүлдэг (Зураг 10-15).
Энэхүү зохицуулалтын арга нь зөвхөн UMP төдийгүй бусад бүх пиримидины нуклеотидын хэт их синтезээс урьдчилан сэргийлэх, РНХ-ийн нийлэгжилтэд шаардлагатай бүх дөрвөн үндсэн пурин ба пиримидин нуклеотидын тэнцвэртэй үүсэх боломжийг олгодог.
Ортотацидури
Энэ бол пиримидины синтезийн цорын ганц эмгэг юм de novo.Энэ нь UMP үүсэх, декарбоксилжилтийг хурдасгадаг UMP синтазын идэвхжил буурсантай холбоотой юм. Эмбриогенезид пиримидин үүсэхээс хойш de novoЭнэ нь ДНХ-ийн нийлэгжилтийг субстратаар хангахаас хамаардаг бөгөөд энэ ферментийн үйл ажиллагаа бүрэн байхгүй тохиолдолд ургийн амьдрал боломжгүй юм. Үнэн хэрэгтээ, оротацидури бүхий бүх өвчтөнүүд UMP синтазын идэвхжил маш бага боловч мэдэгдэхүйц байдаг. Өвчтөнүүдийн шээсэнд агуулагдах оротик хүчлийн агууламж (өдөрт 1 г ба түүнээс дээш) өдөр бүр нийлэгждэг оротын хэмжээнээс (ойролцоогоор 600 мг/өдөрт) ихээхэн давсан болохыг тогтоожээ. Энэ эмгэгийн үед ажиглагдсан пиримидины нуклеотидын нийлэгжилтийн бууралт нь ретроингибиторын механизмаар дамжуулан KAD ферментийн зохицуулалтыг зөрчиж, улмаар оротатыг хэт ихээр үйлдвэрлэхэд хүргэдэг.
Эмнэлзүйн хувьд оротацидурийн хамгийн онцлог үр дагавар нь бие махбодид улаан эсийн хуваагдлын хэвийн хурдыг хангах чадваргүйгээс үүдэлтэй мегалобластик цус багадалт юм. Хүүхдэд фолийн хүчлийн нэмэлтээр эмчлэх боломжгүй гэсэн үндэслэлээр оношлогддог.
Пиримидины нуклеотидын нийлэгжилт хангалтгүй байгаа нь оюуны хөгжил, моторт чадварт сөргөөр нөлөөлж, зүрх, ходоод гэдэсний замын үйл ажиллагаа алдагдах дагалддаг. Дархлааны тогтолцоог бүрдүүлэх нь эвдэрч, янз бүрийн халдварын мэдрэмтгий байдал ажиглагдаж байна.
Оротик хүчлийн хэт ялгаралт нь шээсний тогтолцооны эмгэг, чулуу үүсэх зэргээр дагалддаг. Эмчилгээ хийлгүйгээр өвчтөнүүд ихэвчлэн амьдралын эхний жилүүдэд нас бардаг. Үүний зэрэгцээ оротик хүчил нь хортой нөлөө үзүүлэхгүй. Биеийн янз бүрийн тогтолцооны үйл ажиллагаанд олон тооны эмгэгүүд нь "пиримидины өлсгөлөн"-ээс үүдэлтэй байдаг.
Энэ өвчнийг эмчлэхийн тулд уридиныг (өдөрт 0.5-аас 1 г хүртэл) хэрэглэдэг бөгөөд энэ нь "нөөц" замаар UMF болж хувирдаг.
Уридин + ATP → UMP + ADP.
Уридинаар дүүргэх нь "пиримидиний өлсгөлөн" -ийг арилгадаг бөгөөд пиримидины цувралын бусад бүх нуклеотидуудыг UMP-ээс нийлэгжүүлж болох тул CAD ферментийг ретроин дарангуйлах механизмыг сэргээснээр оротик хүчлийн ялгаралт буурдаг. Оротацидуритай өвчтөнүүдийн хувьд уридинтай эмчилгээ нь амьдралынхаа туршид үргэлжилдэг бөгөөд энэ нуклеозид нь тэдний хувьд зайлшгүй шаардлагатай хоол тэжээлийн хүчин зүйл болдог.
Генетикийн хувьд тодорхойлогдсон шалтгаанаас гадна оротацидури ажиглагдаж болно.
орнитины мөчлөгийн аль нэг ферментийн дутагдлаас үүдэлтэй гипераммонеми;
карбамойл фосфатын синтетазаас бусад I. Энэ тохиолдолд митохондрид нийлэгжсэн карбамойл фосфат нь эсийн цитозол руу орж пиримидин нуклеотид үүсэхэд ашиглагдаж эхэлдэг. Оротик хүчил зэрэг бүх метаболитуудын концентраци нэмэгддэг. Оротатын хамгийн их ялгаралт нь орнитин карбамойлтрансфераза (орнитины мөчлөгийн хоёр дахь фермент) дутагдалтай үед ажиглагддаг;
тулай өвчнийг аллопуринолоор эмчлэхэд оксипуринол мононуклеотид болж хувирч, UMP синтазын хүчтэй дарангуйлагч болдог. Энэ нь эд, цусан дахь оротик хүчил хуримтлагдахад хүргэдэг.
3. Инсулины бүтэц, нийлэгжилт, шүүрэл. Инсулины нийлэгжилт, шүүрлийн зохицуулалт. Инсулины үйл ажиллагааны механизм. Бодисын солилцоог зохицуулахад инсулин ба эсрэг дааврын (адреналин ба глюкагон) үүрэг. Чихрийн шижин өвчний дааврын төлөв байдал, бодисын солилцооны өөрчлөлт. Чихрийн шижингийн кома.
Инсулин нь хоёр полипептидийн гинжээс бүрддэг полипептид юм. А гинжин хэлхээнд 21 амин хүчлийн үлдэгдэл, В гинж нь 30 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг. Хоёр гинж нь хоёр дисульфидын гүүрээр холбогддог (Зураг 1). Инсулин нь хэд хэдэн хэлбэрээр байж болно: мономер, димер, гексамер. Инсулины гексамер бүтэц нь цайрын ионуудаар тогтворждог бөгөөд тэдгээр нь бүх 6 дэд нэгжийн В гинжин хэлхээний 10-р байрлалд Түүний үлдэгдэлтэй холбогддог.
Инсулины молекул нь мөн А гинжин хэлхээний зургаа, арван нэг дэх үлдэгдлийг холбосон молекулын дисульфидын гүүрийг агуулдаг. Зарим амьтдын инсулин нь хүний инсулины үндсэн бүтэцтэй ижил төстэй байдаг.
Хоёр хэлхээнд орлуулалт нь дааврын биологийн идэвхжилд нөлөөлдөггүй олон байрлалд тохиолддог. Эдгээр орлуулалт нь ихэвчлэн А гинжин хэлхээний 8, 9, 10-р байрлалд байдаг.
Үүний зэрэгцээ, дисульфидын холбоо, В гинжин хэлхээний С төгсгөлийн хэсэгт гидрофоб амин хүчлийн үлдэгдэл, А гинжин хэлхээний С ба N төгсгөлийн үлдэгдэл зэрэгт орлуулах нь маш ховор тохиолддог бөгөөд энэ нь Эдгээр бүс нутгуудын инсулины биологийн идэвхжилийн ач холбогдол. Эдгээр бүс нутагт химийн өөрчлөлт, амин хүчлийг орлуулах аргыг ашиглах нь инсулины идэвхтэй төвийн бүтцийг бий болгох боломжийг олгосон бөгөөд энэ нь 24, 25-р байрлал дахь В гинжин хэлхээний фенилаланины үлдэгдэл, N- ба С- байрлалд ордог. А гинжин хэлхээний төгсгөлийн үлдэгдэл.
Инсулины биосинтезДараалсан протеолизийн үр дүнд идэвхтэй даавар болж хувирдаг хоёр идэвхгүй прекурсорууд болох препроинсулин ба проинсулин үүсэхийг хэлнэ. Препроинсулины биосинтез нь ER-тэй холбоотой полирибосомууд дээр дохионы пептид үүсэхээс эхэлдэг. Сигналын пептид нь ER люмен руу нэвтэрч, өсөн нэмэгдэж буй полипептидийн гинжин хэлхээний оролтыг ER хөндий рүү чиглүүлдэг. Препроинсулины нийлэгжилт дууссаны дараа 24 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулсан дохионы пептид таслагдана (Зураг 2).
Зураг 1. Хүний инсулины бүтэц. A. Инсулины үндсэн бүтэц. B. Инсулины гуравдагч бүтцийн загвар (мономер): 1 - А-гинж; 2 - B-гинж; 3 - рецепторыг холбох газар.
Проинсулин (86 амин хүчлийн үлдэгдэл) Гольджи аппаратад орж, тодорхой протеазын нөлөөн дор хэд хэдэн хэсэгт хуваагдан инсулин (51 амин хүчлийн үлдэгдэл) болон 31 амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрдэх С-пептид үүсгэдэг.
Инсулин ба С-пептид нь ижил моляр хэмжээтэй байдаг шүүрлийн мөхлөгт. Мөхлөгт инсулин нь цайртай нийлж димер ба гексамер үүсгэдэг. Боловсорч гүйцсэн мөхлөгүүд нь сийвэнгийн мембрантай нийлж, инсулин ба С-пептид нь экзоцитозоор эсийн гаднах шингэнд ялгардаг. Цусан дахь шүүрлийн дараа инсулин олигомерууд задардаг. Цусны сийвэн дэх инсулины T1/2 нь 3-10 минут, С-пептид - 30 минут орчим байдаг. Инсулиныг инсулиназа ферментийн нөлөөгөөр голчлон элэг, бага хэмжээгээр бөөрөнд устгадаг.
Инсулины нийлэгжилт, шүүрлийн зохицуулалт.Глюкоз нь инсулины шүүрлийн гол зохицуулагч бөгөөд β эсүүд нь биеийн глюкозыг мэдэрдэг хамгийн чухал эсүүд юм. Глюкоз нь инсулины генийн илэрхийлэл, түүнчлэн үндсэн энерги зөөгч бодисын солилцоонд оролцдог бусад уургийн генийг зохицуулдаг. Глюкоз нь транскрипцийн хүчин зүйлүүдтэй шууд харилцан үйлчлэх үед глюкозын генийн илэрхийлэлд үзүүлэх нөлөө нь шууд эсвэл инсулин ба глюкагоны шүүрэлд үзүүлэх нөлөөгөөр хоёрдогч байж болно. Глюкозоор өдөөгдсөн үед инсулин нь шүүрлийн мөхлөгүүдээс хурдан ялгардаг бөгөөд энэ нь инсулины мРНХ транскрипцийг идэвхжүүлдэг.
Цагаан будаа. 2. Инсулины биосинтезийн схем β - Лангергансын арлуудын эсүүд. ER - эндоплазмын торлог бүрхэвч. 1 - дохионы пептид үүсэх; 2 - препроинсулины нийлэгжилт; 3 - дохионы пептидийн хуваагдал; 4 - проинсулиныг Голги аппарат руу тээвэрлэх; 5 - проинсулиныг инсулин ба С-пептид болгон хувиргах, инсулин ба С-пептидийг шүүрлийн мөхлөгт оруулах; 6 - инсулин ба С-пептидийн шүүрэл.
Инсулины нийлэгжилт ба шүүрэл нь нарийн уялдаа холбоотой үйл явц биш юм. Гормоны нийлэгжилт нь глюкозоор өдөөгддөг бөгөөд түүний шүүрэл нь Ca 2+-аас хамааралтай процесс бөгөөд Ca 2+ дутагдалтай үед глюкозын өндөр концентрацитай нөхцөлд ч буурдаг бөгөөд энэ нь инсулины нийлэгжилтийг өдөөдөг.
β-эсүүдийн глюкозын хэрэглээ нь голчлон GLUT-1 ба GLUT-2-ийн оролцоотойгоор явагддаг бөгөөд эс дэх глюкозын концентраци нь цусан дахь глюкозын концентрацийг хурдан тэнцүү болгодог. β-эсүүдэд глюкозыг глюкокиназа нь глюкоз-6-фосфат болгон хувиргадаг бөгөөд энэ нь өндөр км-тэй байдаг бөгөөд үүний үр дүнд түүний фосфоржих хурд нь цусан дахь глюкозын агууламжаас бараг шугаман хамааралтай байдаг. Глюкокиназа фермент нь глюкозоос гадна глюкозын солилцооны завсрын бүтээгдэхүүн, цитратын мөчлөг, магадгүй ATP-ийг агуулсан β-эсийн глюкоз мэдрэмтгий аппаратын хамгийн чухал бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн нэг юм. Глюкокиназын мутаци нь чихрийн шижин өвчний нэг хэлбэрийг хөгжүүлэхэд хүргэдэг.
Нуклейн хүчил нь бие махбодид хоол хүнсээр голчлон нуклеопротеины нэг хэсэг болгон ордог бөгөөд ходоод гэдэсний замын протеолитик ферментийн үйл ажиллагааны үр дүнд ялгардаг. Цаашилбал, нойр булчирхайн шүүсний дезоксирибонуклеаза ба рибонуклеазын нөлөөн дор нуклейн хүчил нь нуклеотид болж гидролиз болдог. Нуклеотидууд нь нуклеотидаза эсвэл фосфатазын нөлөөгөөр нуклеозид болж задардаг бөгөөд тэдгээр нь шингэж, цаашлаад азотын суурь ба пентозуудад гидролиз болж хувирдаг.
Эд эсэд нуклейн хүчлүүд нь дезоксирибонуклеаза (ДНКаза) ба рибонуклеаза (RNases) -аар нуклеотид болж гидролиз болж, нуклеотидазын нөлөөн дор фосфорын үлдэгдэл алдагддаг. Үүссэн пурин ба пиримидины цуврал нуклеозидууд цаашдын катаболизмд ордог.
47. Пурины нуклеотидын задрал.
48. Пурин нуклеотидын биосинтез, пурины цагираг дахь “С” ба “N” атомын гарал үүсэл..
С ба N атомын гарал үүсэл Эндээс тэд хэрхэн үүсдэгийг харна
Синтез нь тохирохгүй бөгөөд энэ нь сурах бичигт байгаа шиг шаардлагагүй бөгөөд энэ нь лекц шиг сайн ажиллах болно. Гэхдээ би Word дээр хэрхэн томьёо, диаграм зурахаа мэдэхгүй байна. Ингээд танд зориулж зургийн талбайг санал болгож байна
Инозиний хүчил нь пурины мононуклеотидын урьдал бодис юм
Инозины нэгдэл à GMFà GDFàGTF
AMPHAADFAATP-ийн Иноз
50. Пиримидин нуклеотидын задрал.
Пиримидин нуклеотидын биосинтез.
Пиримидин нуклеотидын нөөц нь пурин нуклеотид шиг энгийн прекурсоруудаас үндсэндээ нийлэгждэг. шинэ,ба нийт дүнгийн ердөө 10-20% нь азотын суурь буюу нуклеозидуудаас "нөөц" замаар үүсдэг.
Пиримидин нуклеотид үүсэх ДЕ НОВО
Пиримидины цагираг нь энгийн прекурсорууд болох глутамин, CO 2, аспарагины хүчилээс нийлэгждэг бөгөөд дараа нь PRDF-ээс гаргаж авсан рибоз 5-фосфаттай холбогддог.
Уг процесс нь эсийн цитозолд явагддаг. Гол пиримидины нуклеотид болох UMP-ийн синтез нь 3 ферментийн оролцоотойгоор явагддаг бөгөөд тэдгээрийн 2 нь полифункциональ байдаг.
Дигидрооротат үүсэх
Хөхтөн амьтдын пиримидин нуклеотидын нийлэгжилтийн гол зохицуулалтын урвал нь эсийн цитозолд үүсдэг карбамойлфосфатын синтетаза II (CPS II) -ээр катализлагдсан глутамин, CO 2 ба ATP-аас карбамоил фосфатын нийлэгжилт юм (Зураг 1). 10-12). Урвалд глютамины амид бүлгийн нөлөөгөөр карбамойл фосфатын NH 2 бүлэг үүсдэг.
Цагаан будаа. 10-12. Карбамойл фосфатын нийлэгжилт.
Пиримидин нуклеотид үүсгэхэд ашигладаг карбамойл фосфат нь FSC II-ийн үйл ажиллагааны зэрэгцээ аспартат транскарбамоилаза ба дигидрооротазагийн катализаторын төвүүдийг агуулсан олон үйлдэлт ферментийн бүтээгдэхүүн юм. Энэ ферментийг нэрлэсэн "CAD-фермент".Бодисын солилцооны эхний гурван ферментийг нэг полифункциональ цогцолбор болгон нэгтгэснээр эхний урвалд нийлэгжсэн карбамойлфосфатыг бараг бүгдийг нь ашиглан аспартаттай харилцан үйлчилж карбамоил аспартат үүсгэх боломжтой бөгөөд үүнээс ус салж, циклийн бүтээгдэхүүн үүсдэг. үүссэн - дигидророротат (Зураг 10-13).
Цагаан будаа. 10-13. UMP de novo-ийн биосинтез.
KAD ферментээс салж, дигидрооротат нь NAD-аас хамааралтай дигидрооротат дегидрогеназын нөлөөгөөр усгүйжүүлэлтэнд орж чөлөөт пиримидины суурь болох оротик хүчил буюу оротат болж хувирдаг.