В короткой дыхательной цепи окисляется субстрат, для которых первичным акцептором электронов является флапротеид (отсутствует этап окисления субстрата НАД-ДГ). Вещества короткой цепи: янтарная кислота, активные формы жирных кислот, глицерофосфат).

Первая реакция окисления:

В последующем ФАДН 2 при участии (FeS*) + КоQ, окисляется:

Восстановленный КоQ как и в длиной дыхательной цепи системой цитохромов:

Эти дыхательные цепи могут быть разделены на структурно-функциональные форагменты, которые называются окислительные комплексы. В длинной цепи выделяют 3 комплекса, а в короткой 2.

1. Располагается между НАДН 2 и КоQ и включает в себя ФП и FeS комплекс.

2. КоQН 2 -ДГ (цитохром С-редуктазный комплекс) располагается между КоQ и цС и включает в себя цВ, FeS, белки, цС 1

3. Цитохромоксидазный комплекс – окисляет цС и включает в себя цаа 3

4. Сукцинатдегидрогеназный комплекс включает ФП* и FeS, сукцинатДГ

Каждый дыхательный комплекс может быть выключен из работы дыхательной цепи определенными веществами – ингибиторами.

Первый комплекс – амитал, барбитураты, ротенол

Второй комплекс – малонат

Третий комплекс – антимицин А

Четвертый комплекс – Н 2 S, цианиды, СО

Внутримитохондриальное окисление тесно связано с энергетическим обменом. Энергетический обмен – сбалансированность протекания реакций образования и реакций использования энергии.

Реакции идущие с высвобождением энергии называется экзоргиническими реакциями с поглощением эндорганическими. Основным экзорганическим процессом в организме является транспорт электронов по дыхательной цепи. Начальные компоненты НАД окисленный, НАД восстановленный:

Поэтому в ЦПЭ происходит перемещение электронов с большой энергией, в процессе транспорта электронов энергия высвобождается. Та энергия которая может быть использована на выполнение какой-то работы – свободная энергия . В дыхательной цепи энергия рассчитывается.

ΔF = -23*n*Δе ,

где n- количество переносимых электронов на атом О 2 (2е), Δе – перепад ОВП между началом и концом ЦПЭ.

Δе = 0,82 –(-0,32)=1,14В

ΔF = -23*2*1,14 = -52 ккал/моль

Эта энергия может быть использована организмом на выполнение различных процессов:

• Механических – сокращение мышц
• Химических – на синтез новых веществ
• Осмотических – перенос ионов против градиента концентрации
• Электрических – возникновение потенциалов в нервной системе

Все организмы в зависимости от энергии, которую они используют делят на два вида: фототрофы – могут использовать энергию солнечного света, хемовары – могут использовать энергию только химических связей особых макроэргических веществ.

Макроэргические вещества – вещества при гидролизе связей которых высвобождается энергия более 5 ккал/моль. К ним относят фосфоенолпируват, креатинфосфат, 1,3-дифосфоглицеринфосфат, ацилы жирных кислот, АТФ (ГТФ, ЦТФ, УЦФ). Среди перечисленных макроэргов центральное место занимает АТФ. АТФ является аккумулятором и источником химической энергии. В молекулярном АТФ заключена энергия на 7,3 ккал/моль (в стандартных условиях) и до 12 ккал/моль в физиологических условиях. Состав АТФ: аденил-рибоза-Н 3 РО 4 - Н 3 РО 4 -Н 3 РО 4 . Синтезируется АТФ из АДФ. Распад АТФ является экзоорганическим процессом. Основным источником энергии для синтеза АТФ является перенос электронов по дыхательной цепи. Присоединение Н 3 РО 4 называется – фосфолирироваием.

Окислительное фосфолирирование

Процесс синтеза АТФ из АДФ и Н 3 РО 4 , за счет энергии транспорта по ЦПЭ. Процессы окисления дыхательной цепи и синтеза АТФ тесно сопряжены. При этом ведущим процессом является транспорт электронов, сопутствующим является фосфолирирование. Участки дыхательной цепи на которых происходит синтез АТФ называются участками сопряжения. Их в длинной цепи три (1, 3, 4 – окислительные комплексы), в короткой дыхательной цепи их два (3,4). Если вещество окисляется в дыхательной цепи, то максимум синтезируются три молекулы АТФ. Эффективность сопряжения окислительного фосфолирирования выражается коэффициентом фосфолирирования. Он показывает сколько молекул Н 3 РО 4 присоединяется к АДФ при переносе двух электронов на один атом кислорода то есть сколько синтезируется молекул АТФ на один атом кислорода. Для длинной цепи коэффициент = 3 для короткой 2.

Механизм окислительного фосфолирирования.

Впервые в тридцатые годы акт синтеза АТФ в процессе окисления был выявлен отечественным биохимиком Энгельгардтом. Основной гипотезой объяснения механизма окислительного фосфолирирования стала хемоосмотическая теория Митчелла. Согласно ей при транспорте электронов по дыхательной цепи возникает протонный потенциал, который и аккумулирует освободившийся при переносе электрона энергию. В последствии протонный потенциал используется для синтеза АТФ. Возникновение протонного потенциала связано непроницаемость для протонов внутренней мембраны митохондрий. В результате транспорта электронов по дыхательной цепи одновременно происходит выталкивание Н + из матрикса в межмембранное пространство. Переносится 6 – 10 Н+.

Все биохимические реакции в клетках любого организма протекают с расходованием энергии. Дыхательная цепь - это последовательность специфических структур, которые расположены на внутренней мембране митохондрий и служат для образования АТФ. Аденозинтрифосфат является универсальным источником энергии и способен аккумулировать в себе от 80 до 120 кДж.

Дыхательная цепь электронов - что это такое?

Электроны и протоны играют важную роль в образовании энергии. Они создают разность потенциалов на противоположных сторонах мембраны митохондрий, что порождает направленное движение частиц - ток. Дыхательная цепь (она же ЭТЦ, цепь переноса электронов) является посредником при переносе положительно заряженных частиц в межмембранное пространство и отрицательно заряженных частиц в толще внутренней мембраны митохондрий.

Главная роль в образовании энергии принадлежит АТФ-синтазе. Этот сложный комплекс видоизменяет энергию направленного движения протонов в энергию биохимических связей. К слову, практически идентичный комплекс находится и в хлоропластах растений.

Комплексы и ферменты дыхательной цепи

Перенос электронов сопровождается биохимическими реакциями в присутствии ферментативного аппарата. Эти многочисленные копии которых образуют большие комплексные структуры, служат посредниками при переносе электронов.

Комплексы дыхательной цепи - это центральные компоненты транспортировки заряженных частиц. Всего во внутренней мембране митохондрий находятся 4 таких образования, а также АТФ-синтаза. Все эти структуры объединены общей целью - перенос электронов по ЭТЦ, перенос протонов водорода в межмембранное пространство и, как следствие,

Комплекс представляет собой скопление белковых молекул, среди которых встречаются ферменты, структурные и сигнальные протеины. Каждый из 4 комплексов выполняет свою, только свойственную ему, функцию. Давайте разберемся, для каких задач в ЭТЦ присутствуют эти структуры.

I комплекс

В переносе электронов в толще мембраны митохондрий главную роль выполняет дыхательная цепь. Реакции отщепления протонов водорода и сопутствующих им электронов - одна из центральных реакций ЭТЦ. Первый комплекс транспортной цепи принимает на себя молекулы НАД*Н+ (у животных) или НАДФ*Н+ (у растений) с последующим отщеплением четырех протонов водорода. Собственно, из-за этой биохимической реакции I комплекс также называется НАДН - дегидрогеназой (по названию центрального фермента).

В состав входят железосерные белки 3 видов, а также флавинмононуклеотиды (ФМН).

II комплекс

Работа данного комплекса не сопряжена с переносом протонов водорода в межмембранное пространство. Основная функция этой структуры заключается в поставке дополнительных электронов в электрон-транспортную цепь посредством окисления сукцината. Центральный фермент комплекса - сукцинат-убихинон-оксидоредуктаза, который катализирует отщепление электронов от янтарной кислоты и перенос на липофильный убихинон.

Поставщиком протонов водорода и электронов ко второму комплексу также является ФАД*Н 2 . Однако КПД флавинадениндинуклеотида меньше, чем у его аналогов - НАД* Н или НАДФ*Н.

В состав II комплекса входят три вида железосерных белков и центральный фермент сукцинат-оксидоредуктаза.

III комплекс

Следующий по счету компонент, ЭТЦ, состоит из цитохромов b 556 , b 560 и c 1 , а также железосерного белка Риске. Работа третьего комплекса сопряжена с переносом двух протонов водорода в межмембранное пространство, и электронов от липофильного убихинона на цитохром С.

Особенностью белка Риске является то, что он растворяется в жире. Другие протеины этой группы, которые встречались в составе комплексов дыхательной цепи, водорастворимы. Эта особенность влияет на положение белковых молекул в толще внутренней мембраны митохондрий.

Третий комплекс функционирует как убихинон-цитохром с-оксидоредуктаза.

IV комплекс

Он же цитохром-оксидантный комплекс, является конечным пунктом в ЭТЦ. Его работа заключается в переносе электрона с цитохрома-с на атомы кислорода. Впоследствии отрицательно заряженные атомы О будут вступать в реакцию с протонами водорода с образованием воды. Главный фермент - цитохром с-кислород-оксидоредуктаза.

В состав четвертого комплекса входят цитохромы a, a 3 и два атома меди. Центральная роль в переносе электрона к кислороду досталась цитохрому a 3 . Взаимодействие этих структур подавляется цианидом азота и угарным газом, что в глобальном смысле приводит к прекращению синтеза АТФ и гибели.

Убихинон

Убихинон - это витаминоподобное вещество, липофильное соединение, которое свободно перемещается в толще мембраны. Дыхательная цепь митохондрий не может обойтись без этой структуры, т. к. она отвечает за транспортировку электронов от комплексов I и II к комплексу III.

Убихинон является производным бензохинона. Эта структура на схемах может обозначаться буквой Q или сокращенно ЛУ (липофильный убихинон). Окисление молекулы приводит к образованию семихинона - сильного окислителя, который потенциально опасен для клетки.

АТФ-синтаза

Главная роль в образовании энергии принадлежит АТФ-синтазе. Эта грибоподобная структура использует энергию направленного движения частиц (протонов) для преобразования ее в энергию химических связей.

Основной процесс, который встречается на протяжении всей ЭТЦ, - Дыхательная цепь отвечает за перенос электронов в толще мембраны митохондрий и аккумулирование их в матриксе. Одновременно с этим комплексы I, III и IV перекачивают протоны водорода в межмембранное пространство. Разница зарядов на сторонах мембраны приводит к направленному движению протонов через АТФ-синтазу. Так Н+ попадают в матрикс, встречают электроны (которые связаны с кислородом) и образуют нейтральное для клетки вещество - воду.

АТФ-синтаза состоит из F0 и F1 субъединиц, которые вместе образуют роутер молекулы. F1 состоит из трех альфа и трех бета-субъединиц, которые вместе образуют канал. Этот канал имеет в точности такой же диаметр, какой имеют протоны водорода. При прохождении положительно заряженных частиц через АТФ-синтазу головка F 0 молекулы крутится на 360 градусов вокруг своей оси. За это время к АМФ или АДФ (аденозинмоно- и дифосфат) присоединяются фосфорные остатки с помощью в которых заключено большое количество энергии.

АТФ-синтазы встречаются в организме не только в митохондриях. У растений эти комплексы также расположены на мембране вакуолей (тонопласте), а также на тилакоидах хлоропласт.

Также в клетках животных и растений присутствуют АТФ-азы. Они имеют схожую структуру, как и у АТФ-синтаз, однако их действие направлено на отщепление фосфорных остатков с затратой энергии.

Биологический смысл дыхательной цепи

Во-первых, конечным продуктом реакций ЭТЦ является так называемая метаболическая вода (300-400 мл в сутки). Во-вторых, происходит синтез АТФ и запасание энергии в биохимических связях этой молекулы. В сутки синтезируется 40-60 кг аденозинтрифосфата и столько же используется в ферментативных реакциях клетки. Срок жизни одной молекулы АТФ составляет 1 минуту, поэтому дыхательная цепь должна работать слаженно, четко и без ошибок. В противном случае клетка погибнет.

Митохондрии считаются энергетическими станциями любой клетки. Их количество зависит от энергозатрат, которые необходимы для тех или иных функций. Например, в нейронах можно насчитать до 1000 митохондрий, которые часто образуют скопление в так называемой синаптической бляшке.

Отличия дыхательной цепи у растений и животных

У растений дополнительной «энергетической станцией» клетки является хлоропласт. На внутренней мембране этих органелл также найдены АТФ-синтазы, и это является преимуществом перед животными клетками.

Также растения могут выживать в условиях высокой концентрации угарного газа, азота и цианидов за счет цианид-устойчивого пути в ЭТЦ. Дыхательная цепь, таким образом, заканчивается на убихиноне, электроны с которого сразу переносятся на атомы кислорода. В результате синтезируется меньше АТФ, однако растение может пережить неблагоприятные условия. Животные в таких случаях при длительном воздействии погибают.

Можно сравнить КПД НАД, ФАД и цианид-устойчивого пути с помощью показателя образования АТФ при переносе 1 электрона.

• с НАД или НАДФ образуется 3 молекулы АТФ;
• с ФАД образуется 2 молекулы АТФ;
• по цианид-устойчивому пути образуется 1 молекула АТФ.

Эволюционное значение ЭТЦ

Для всех эукариотических организмов одним из основных источников энергии является дыхательная цепь. Биохимия синтеза АТФ в клетке делится на два типа: субстратное фосфорилирование и окислительное фосфорилирование. ЭТЦ используется в синтезе энергии второго типа, т. е. за счет окислительно-восстановительных реакций.

У прокариотических организмов АТФ образуется только в процессе субстратного фосфорилирования на стадии гликолиза. Шестиуглеродные сахара (преимущественно глюкоза) вовлекаются в цикл реакций, и на выходе клетка получает 2 молекулы АТФ. Этот тип синтеза энергии считается наиболее примитивным, т. к. у эукариот в процессе окислительного фосфорилирования образуется 36 молекул АТФ.

Однако это не значит, что современные растения и животные потеряли способность к субстратному фосфорилированию. Просто этот тип синтеза АТФ стал только одним из трех этапов получения энергии в клетке.

Гликолиз у эукариот проходит в цитоплазме клетки. Там находятся все необходимые ферменты, которые смогут расщепить глюкозу до двух молекул с образованием 2 молекул АТФ. Все последующие этапы проходят в матриксе митохондрий. Цикл Кребса, или цикл трикарбоновых кислот, также протекает в митохондриях. Это замкнутая цепь реакций, в результате работы которой синтезируются НАД*Н и ФАД*Н2. Эти молекулы пойдут как расходный материал в ЭТЦ.

Главные компоненты дыхательной цепи (рис. 13.2) приведены последовательно в порядке возрастания окислительно-восстановительного потенциала в табл. 12.1. Атомы водорода или электроны перемещаются по цепи от более электроотрицательных компонентов к более электроположительному кислороду, изменение окислительно-восстановительного потенциала при переходе от системы к системе составляет 1,1 В.

Главная дыхательная цепь в митохондриях начинается от -зависимых дегидрогеназ, проходит через флавопротеины и цитохромы и заканчивается молекулярным кислородом. Не все субстраты связаны с дыхательной цепью через -зависимые дегидрогеназы; некоторые из них, имеющие относительно высокий окислительно-восстановительный потенциал (например, система фумарат/сукцинат, см. табл. 12.1), связаны с флавопротеиновыми дегидрогеназами, которые в свою очередь связаны с цитохромами дыхательной цепи (рис. 13.3).

В последнее время установлено, что в дыхательной цепи имеется еще один переносчик, связывающий флавопротеины с цитохромом b, обладающим самым низким среди цитохромов окислительновосстановительным потенциалом. Этот переносчик, названный убихиноном или коферментом Q (рис. 13.4), в аэробных условиях находится в митохондриях в форме окисленного хинона, а в анаэробных условиях - в восстановленной хинольной форме. Кофермент Q является компонентом митохондриальных липидов; среди других липидов преобладают

Рис. 13.1. Главные источники восстановительных эквивалентов и их связь с митохондриальной дыхательной цепью. Основным внемитохондриальным источником является NADH, который образуется в ходе гликолиза.

фосфолипиды, являющиеся частью митохондриальной мембраны. Структура кофермента Q сходна со структурой витаминов К и Е. Близкую структуру имеет и пластохинон, находящийся в хлоропластах. Все эти вещества имеют в своей структуре полиизопреноидную боковую цепь. Содержание кофермента Q значительно превосходит содержание других компонентов дыхательной цепи (по параметру стехиометрии); это позволяет предположить, что кофермент Q является подвижным компонентом дыхательной цепи, который получает восстановительные эквиваленты от фиксированных флавопротеиновых комплексов и передает их на цитохромы.

Дополнительным компонентом, находящимся в функционально активных препаратах дыхательной цепи, является железо-серный белок, FeS (негемовое железо). Он ассоциирован с флавопротеинами (металлофлавопротеинами) и с цитохромом b. Железо и сера, как полагают, участвуют в окислительновосстановительном процессе, протекающем по одноэлектронному механизму (рис. 13.5).

Современные представления о последовательности главных компонентов дыхательной цепи отражены на рис. 13.3. На электроотрицательном конце цепи дегидрогеназы катализируют перенос электронов от субстратов на NAD, находящийся в дыхательной цепи. Это происходит по двум путям. В тех случаях, когда субстратами служат а-кетокислоты, пируват и кетоглутарат, в переносе электронов на NAD участвуют сложные дегидрогеназные системы, содержащие липоат и FAD. Перенос электронов другими дегидрогеназами, использующими в качестве субстратов L(+)-3-гидроксиацил-СоA, D(-)-3-гидрокси-бутират, пролин, глутамат, малат и изоцитрат, происходит прямо на NAD дыхательной цепи.

Восстановленный NADH в дыхательной цепи в свою очередь окисляется металлофлавопротеином -дегидрогеназой. Этот фермент содержит и FMN и прочно связан с дыхательной цепью. Кофермент Q служит коллектором восстановительных эквивалентов, которые поставляются рядом субстратов через флавопротеиновые дегидрогеназы в дыхательную цепь. К числу этих субстратов относятся сукцинат, холин, глицерол-3-фосфат, саркозин, диметилглицин и ацил-СоА (рис. 13.3). Флавиновым компонентом этих дегидрогеназ является, по-видимому, FAD. Поток электронов от кофермента Q далее идет через ряд цитохромов к молекулярному кислороду (рис. 13.3). Цитохромы выстроены в порядке возрастания окислительно-восстановительного

Рис. 13.2. Транспорт восстановительных эквивалентов по дыхательной цепи.

Рис. 13.3. Компоненты дыхательной цепи митохондрий. FeS находится в цепи «на -стороне» ФП или Цит b. Цит- цитохром; ЭПФП-электронпереносящий флавопротеин; FeS-железо-серный белок; ФП-флавопротеин; Q-убихинон.

Рис. 13.4. Структура убихинона (Q); п-число изопреноидных звеньев, варьирующее от 6 до 10, т.е.

Рис. 13.5. Железо-серный центр железо-серного белка. -кислотолабильная сера; Рг-апобелок; остаток цистеина. Некоторые железо-серные белки содержат 2 атома железа и 2 атома серы потенциала. Терминальный цитохром (цитохромоксидаза) осуществляет конечную стадию процесса - перенос восстановительных эквивалентов на молекулярный кислород. Как уже упоминалось, эта ферментная система содержит медь - непременный компонент истинных оксидаз. Цитохромоксидаза имеет очень высокое сродство к кислороду, что позволяет дыхательной цепи функционировать с максимальной скоростью до тех пор, пока в ткани не будет практически исчерпан . Эта катализируемая цитохромоксидазой реакция является необратимой; она определяет направление движения восстановительных эквивалентов в дыхательной цепи, с которым сопряжено образование АТР.

В отношении структурной организации дыхательной цепи был выдвинут ряд предположений. Существенно то, что молярные соотношения между компонентами являются почти постоянными. Функционирующие компоненты дыхательной цепи встроены во внутреннюю митохондриальную мембрану

Рис. 13.6. Предполагаемые участки ингибирования дыхательной цепи специфическими лекарственными веществами, химическими реагентами и антибиотиками. Указаны участки, где предположительно происходит сопряжение с фосфорилированием. BAL-димеркапрол; TTFA - хелатобразующий реагент на железо. Комплекс I - NADH: убихинон-оксидоредуктаза; комплекс II - сукцинат: убихинон-оксидоредуктаза; комплекс III - убихинол: феррицитохром с-оксидоредуктаза; комплекс IV - ферроцитохром с: кислород-оксидоредуктаза. Другие сокращения - такие же, как и на рис. 13.3.

в виде четырех белково-липидных комплексов дыхательной цепи. На этом основании был сделан вывод об определенной пространственной ориентации этих комплексов в мембране. Цитохром с является единственным растворимым цитохромом и наряду с коферментом Q служит относительно мобильным компонентом дыхательной цепи, осуществляющим связь между фиксированными в пространстве комплексами (рис. 13.6).

Дыхательная цепь является частью процесса окислительного фосфорилирования . Компоненты дыхательной цепи катализируют перенос электронов от НАДН + Н + или восстановленного убихинона (QH 2) на молекулярный кислород. Из-за большой разности окислительно-восстановительных потенциалов донора (НАДН + Н + и, соответственно, QH 2) и акцептора (О 2) реакция является высокоэкзергонической . Большая часть выделяющейся при этом энергии используется для создания градиента протонов и, наконец, для образования АТФ с помощью АТФ-синтазы.

Компоненты дыхательной цепи

Дыхательная цепь включает три белковых комплекса (комплексы I, III и IV ), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные молекулы-переносчики - убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа , принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V , хотя она не принимает участия в переносе электронов.

Комплексы дыхательной цепи построены из множества полипептидов и содержат ряд различных окислительно-восстановительных коферментов , связанных с белкам. К ним принадлежат флавин [ФМН (FMN) или ФАД (FAD), в комплексах I и II], железо-серные центры (в I, II и III) и группы гема (в II, III и IV). Детальная структура большинства комплексов еще не установлена.

Электроны поступают в дыхательную цепь различными путями. При окислении НАДН + Н + комплекс I переносит электроны через ФМН и Fe/S-центры на убихинон. Образующиеся при окислении сукцината, ацил-КоА и других субстратов электроны переносятся на убихинон комплексом II или другой митохондриальной дегидрогеназой через связанный с ферментом ФАДН 2 или флавопротеин. При этом окисленная форма кофермента Q восстанавливается в ароматический убигидрохинон . Последний переносит электроны в комплекс III , который поставляет их через два гема b, один Fe/S-центр и гем с 1 на небольшой гемсодержащий белок цитохром с . Последний переносит электроны к комплексу IV, цитохром с-оксидазе. Цитохром с-оксидаза содержит для осуществления окислительно-восстановительных реакций два медьсодержащих центра (Cu A и Cu B) и гемы а и а 3 , через которые электроны, наконец, поступают к кислороду . При восстановлении О 2 образуется сильный основной анион О 2- , который связывает два протона и переходит в воду. Поток электронов сопряжен с образованным комплексами I, III и IV протонным градиентом .

Организация дыхательной цепи

Перенос протонов комплексами I, III и IV протекает векторно из матрикса в межмембранное пространство. При переносе электронов в дыхательной цепи повышается концентрация ионов H + , т. е. понижается значение рН. В интактных митохондриях по существу только АТФ-синтаза позволяет осуществить обратное движение протонов в матрикс. На этом основано важное в регуляторном отношении сопряжение электронного переноса с образованием АТФ.

Как уже упоминалось, все комплексы с I по V интегрированы во внутренней мембране митохондрий, тем не менее обычно они не контактируют друг с другом, так как электроны переносятся убихиноном и цитохромом с. Убихинон благодаря неполярной боковой цепи свободно перемещается в мембране. Водорастворимый цитохром с находится на внешней стороне внутренней мембраны.

Окисление НАДН (NADH) комплексом I происходит на внутренней стороне мембраны, а также в матриксе, где происходит также цитратный цикл и β-окисление - самые важные источники НАДН. В матриксе протекают, кроме того, восстановление O 2 и образование АТФ (ATP). Полученный АТФ переносится по механизму антипорта (против АДФ) в межмембранное пространство, откуда через порины проникает в цитоплазму.

Биологическая химия Лелевич Владимир Валерьянович

Структурная организация цепи тканевого дыхания

Компоненты дыхательной цепи во внутренней мембране михохондрий формируют комплексы:

1. I комплекс (НАДН-КоQН 2 -редуктаза) – принимает электороны от митохондриального НАДН и транспортирует их на КоQ. Протоны транспортируются в межмембранное пространство. Промежуточным акцептором и переносчиком протонов и электронов являются ФМН и железосерные белки. I комплекс разделяет поток электронов и протонов.

2. II комплекс – сукцинат – КоQ - редуктаза – включает ФАД- зависимые дегидрогеназы и железосерные белки. Он транспортирует электроны и протоны от флавинзависимых субстратов на убихинон, с образованием промежуточного ФАДН 2 .

Убихинон легко перемещается по мембране и передает электроны на III комплекс.

3. III комплекс – КоQН 2 - цитохром с - редуктаза – имеет в своем составе цитохромы b и с 1 , а также железосерные белки. Функционирование КоQ с III комплексом приводит к разделению потока протонов и электронов: протоны из матрикса перекачиваются в межмембранное пространство митохондрий, а электроны транспортируются далее по ЦТД.

4. IV комплекс – цитохром а - цитохромоксидаза – содержит цитохромоксидазу и транспортирует электроны на кислород с промежуточного переносчика цитохрома с, который является подвижным компонентом цепи.

Существует 2 разновидности ЦТД:

1. Полная цепь – в нее вступают пиридинзависимые субстраты и предают атомы водорода на НАД-зависимые дегидрогеназы

2. Неполная (укороченная или редуцированная) ЦТД в которой атомы водорода передаются от ФАД-зависимых субстратов, в обход первого комплекса.